단백질 효소 경쟁적 비경쟁적 억제자

높아진 열에 의한 동요가 단백질 모양을 안정화하고 있는 약한 결합들이나 상호작용들을 파괴하기 시작하는 지점까지는 효소 촉매 반응의 속도는 온도가 높아짐에 따라 증가한다. 각각의 효소는 가장 활동적인 모양에 유리한 온도와 pH를 포함하는 최적 조건(optimal condition)이 있다.

보조인자(cofactors)는 효소에 영구적 혹은 가역적으로 결합하는 작은 분자이며, 효소 기능에 필요하다. 이들은 다양한 금속이온과 같은 무기물이거나 조효소(coenzyme)라 불리는 유기물일 수 있다. 대부분의 비타민은 조효소이거나 조효소의 전구물질들이다.

효소 억제자는 효소에 약한 결합으로 가역적으로 결합하거나, 공유 결합으로 붙어서 비가역적으로 효소의 작용을 저해한다. 경쟁적 억제자(competitive inhibitor)는 효소의 활성 부위에 대해 기질과 경쟁한다. 기질 분자들의 농도를 증가시키면 이러한 형태의 저해는 극복된다. 비경쟁적 억제자(noncompetitive inhibitor)는 활성 부위와는 다른 효소의 부분에 붙으며 효소의 모양을 변화시킴으로써 효소 작용을 방해한다.

유전자에서의 돌연변이는 아미노산 서열을 바꾸고 그래서 효소의 기질 특이성이나 활성을 변화시킨다. 이러한 새로운 기능이 유용한 것이라면, 자연 선택은 집단 내에서 그 변이 유전자를 존속하게 할 것이다.

다른 자리 입체성 조절(allosteric regulation)에서 분자들은 활성 부위와는 떨어진 다른 부위에 결합하여 효소 활성을 저해하거나 활성화한다. 저마다의 활성 부위를 갖는 2개 혹은 그 이상의 폴리펩타이드로 구성된 효소들은 소단위들이 만나는 부위에 존재하는 조절부위들(가끔 알로스테릭 부위라고 불림)을 갖는다. 전체 단위는 두 가지 형태를 번갈아 왔다 갔다 한다. 활성자(activator)의 결합은 촉매 활성 모양을 안정화하며, 반면에 억제자(inhibitor)는 효소의 불활성 형태를 강화한다. 다른 자리 입체성 효소는 이화와 동화 경로 모두에 중대한 조절자이다. 협동성(cooperativity)이라 불리는 현상을 통해서 기질 분자체가 한 개의 소단위에 결합하면 모든 소단위의 모양이 변화되고 그래서 그들의 활성 부위들은 활동적인 형태로 안정화된다.

물질대사 경로들은 통상적으로 최종생성물이 그 경로의 초기 효소에 다른 자리 입체성 억제자로 작용하는 되먹임 억제(feedback inhibition)로 조절된다.

참고자료: 캠벨 생명과학 요약