단백질 구조와 기능

단백질은 하나 또는 그 이상의 폴리펩타이드가 꼬이거나 접혀서 생성된 독특한 3차원 구조(입체 구조)를 가진다. 단백질 구조는 보통 자발적으로 생성된다. 단백질이 세포에서 합성되면서 아미노산 서열에 따라 사슬의 부분 사이에 다양한 형태의 결합이 형성된다. 단백질의 독특한 형태는 다른 분자를 인식하고 결합할 수 있도록 한다. 구형 단백질은 대략 구 모양을 띠며 섬유성 단백질은 긴 섬유 모양이다.

1차 구조(primary structure)는 유전적으로 암호화된 단백질 내의 아미노산 서열이다.

2차 구조(secondary structure)는 한 펩타이드 결합의 산소와 다른 펩타이드 결합의 질소에 부착한, 부분적으로 양전하를 띠는, 수소 사이의 수소 결합으로 안정화되는, 폴리펩타이드 골격의 꼬임 또는 접힘 부위를 포함한다. α-나선(α-helix)은 매 4번째 아미노산 사이의 수소 결합으로 형성된 나선이다. β 병풍구조(β pleated sheet)는 서로 평행하게 놓인 폴리펩타이드 골격 부위를 따라 반복되는 수소 결합으로 연결되어 있다.

3차 구조(tertiary structure)는 아미노산의 다양한 곁사슬 (R기) 사이의 상호작용으로 인해 생긴 단백질의 3차원 구조이다. 아래와 같은 여러 화학적 상호작용이 안정되고 독특한 단백질 모양을 이루도록 한다: 물에 의한 반발력에 의해 분자의 중심에 모여 덩어리를 이룬 비극성 곁사슬 사이의 소수성 상호작용(hydrophobic interaction), 비극성 곁사슬을 따라 존재하는 반데르발스 상호작용, 극성 곁사슬 사이의 수소 결합 및 음전하를 띤 곁사슬과 양전하를 띤 곁사슬 사이의 이온 결합. 이황화 결합(disulfide bridge)이라 불리는 강한 공유 결합이 폴리펩타이드가 접히면서 가까워진 시스테인의 황화수소기 사이에서 일어나기도 한다.

4차 구조(quaternary structure)는 둘 이상의 폴리펩타이드로 이루어진 단백질에서 일어난다. 각 폴리펩타이드 소단위는 구조적으로 정확하게 배열을 이루면서 연결되어 기능성 단백질을 형성한다.

유전병인 낫형 적혈구빈혈증(sickle-cell disease)은 단 하나의 아미노산이 변화되어 헤모글로빈 분자 구조에 영향을 미쳐서 적혈구 세포를 낫모양으로 변형시켜 작은 혈관을 막는다.

단백질의 3차 구조를 유지하는 결합이나 상호작용은 pH 변화, 염 농도나 온도 등의 방해를 받아 단백질을 풀리게 한다. 단백질을 유기 용매에 넣어도 변성(denaturation)된다. 이 경우 소수성 부위는 비극성 용매와 작용하여 바깥쪽에 위치하게 된다.

생화학자들은 X선 결정학(X-ray crystallography) 기술을 사용하여 많은 단백질의 구조를 밝혀냈다. 이러한 구조들을 한 단백질의 서로 다른 부위의 특정한 기능과 연관시킬 수 있다.

참고자료: 캠벨 생명과학 요점과 문제풀이, Martha R. Taylor , Urry , Cain , Wasserman , Minorsky , Jackson , Reece 저자(글) · 전상학 , 강성만 , 고영규 , 권혁빈 외 23명 번역, 바이오사이언스 · 2016년 08월 30일